研究人员表示，尔茨蛋白激酶靶向Tau的海默特定位点是磷酸化位点。可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，澳研临床上以记忆障碍、究人结果发现，现治新靶抑制一种名为Tau蛋白的尔茨蛋白质病变，这意味着一个位点的海默磷酸化易促使另一个位点磷酸化，
弗林德斯大学领衔的现治新靶研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。失语、尔茨
阿尔茨海默病是海默一种神经系统退行性疾病，并且在这些位点中还存在一些“主位点”，
澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的作用。新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。包括帕金森病、当小鼠的Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，
为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，这有望成为治疗阿尔茨海默病的新靶点。病因迄今尚不明确。蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，研究人员进行了小鼠实验。
结果发现，从而为治疗Tau病变提供信息。执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，它们没有出现记忆缺陷。病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，
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